Pada awalnya, enzim dikenal sebagai
protein oleh Sumner (1926) yang telah berhasil mengisolasi urease dari tumbuhan
kara pedang. Urease adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan
NH3. Beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunits dapat mengisolasi pepsin,
tripsin, dan kinotripsin. Kemudian makin banyak enzim yang telah dapat
diisolasi dan telah dibuktikan bahwa enzim tersebut ialah protein (Anonymous a,
2012).
Dari hasil penelitian para ahli
biokimia ternyata banyak enzim mempunyai gugus bukan protein, jadi termasuk
golongan protein majemuk. Gugus bukan protein ini disebut dengan kofaktor ada
yang terikat kuat pada protein dan ada pula yang tidak terikat kuat oleh protein..
Gugus terikat kuat pada bagian protein artinya sukar terurai dalam larutan yang
disebut dengan Prostetik, sedang yang tidak begitu terikat kuat ( mudah
dipisahkan secara dialisis ) disebut dengan Koenzim. Keduanya ini dapat
memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat.
Sejarah Penemuan
Enzim
Pada tahun 1850, Louis Pasteur
menyimpulkan bahwa fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi yang dikatalisis
‘fermen’. Pasteur mengemukakan bahwa fermen ini, yang kemudian dinamakan enzim
(‘di dalam ragi’) tidak dapat dipisahkan dari struktur sel ragi hidup, suatu
pendapat yang bertahan selama bertahan-tahun.
Penemuan penting oleh Eduard
Buchner tahun 1897 berhasil mengekstrak ke dalam larutan, suatu bentuk yang
aktif dari sel ragi, yaitu serangkaian enzim yang mengkatalisis fermentasi gula
menjadi alkohol. Penemuan ini membuktikan, bahwa enzim yang penting ini, yang
mengkatalisis lintas metabolik utama penghasil energi,dapat tetap berfungsi
jika dipindahkan dari struktur sel hidup.
Baru pada tahun 1926, enzim urease
dapat diisolasi dan dikristalkan oleh James Sumner. Beliau juga menemukan bahwa
semua enzim adalah protein yang memiliki berat molekul antara 12.000-1 juta.
Pada tahun 1930 John Northrop berhasil mengkristalkan enzim pepsin dan tripsin
(Anonymous b, 2012).
B.
Definisi Enzim
·
Menurut Damin (2006) menyatakan
bahwa enzim adalah suatu kelompok protein yang menjalankan dan mengatur
perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologi.
·
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang
berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik (Anonymous b, 2012)
·
Enzim
adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator, senyawa yang meningkatkan kecepatan
reaksi kimia (William&Wilkins, 1996).
·
Enzim ialah suatu zat
yang dapat mempercepat laju reaksi dan ikut beraksi di dalamnya sedang pada
saat akhir proses enzim akan melepaskan diri seolah-olah tidak ikut bereaksi
dalam proses tersebut ( Anonymous a, 2012).
·
Menurut Oman (2008)
menyatakan bahwa enzim adalah senyawa organik yang tersusun atas protein. Enzim
merupakan biokatalisator, yaitu enzim merupakan zat yang terdapat dalam tubuh
makhluk hidup yang berfungsi mempercepat reaksi, tetapi zat itu sendiri tidak
ikut bereaksi.
·
Dapat disimpulkan bahwa
enzim merupakan biokatalisator dalam tubuh makhluk hidup, yakni suatu senyawa
organik yang berperan dalam mempercepat laju reaksi kimia.
C. Struktur Enzim
Secara keseluruhan enzim (holoenzim) memiliki dua bagian
utama yaitu bagian protein (apoenzim) dan bagian non protein (proteolitik).
1.
Apoenzim
Apoenzim
adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi
menentukan kekhususan dari enzim. Menurut Amin (2006), apoenzim merupakan suatu
polipeptida yang memiliki struktur kuartener atau struktur tersier dengan
urutan dan komposisi asam amino tertentu dan rantai polipeptida tersebut
distabilkan oleh ikatan kimia yang terjadi dari gugus samping yang terdapat
dalam asam aminonya.
2.
Gugus prostetik (non protein)
Gugus
prostetik merupakan komponen non protein yang berfungsi sebagai pengaktivasi
enzim sehingga reaksi lebih mudah berlangsung. Ada dua macam gugus prostetik,
yaitu:
a)
Kofaktor
Kofaktor
beberapa enzim bersifat anorganik, misalnya ion Fe2+, Zn2+,
dan Cu2+. Menurut Campbell (2008), kofaktor berfungsi dalam berbagai
macam cara, namun pada semua kasus penggunaan kofaktor, molekul-molekul
tersebut melaksanakan fungsi krusial dalam katalis. Kebanyakan kofaktor tidak
terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Contoh enzim
yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng
terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.
b)
Koenzim
Koenzim
merupakan gugus prostetik yang berasal dari molekul organik kompleks. Contoh
koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa
mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang
dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh
asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa
koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Koenzim
bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat. Fungsinya
menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida
Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase.
Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.
D. Tata
nama Enzim
Enzim dibagi menjadi enam kelas,
berdasarkan jenis reaksi yang dikatalis. Misalnya, enzim yang mengkatalis
reaksi oksidasi-reduksi serta menggunakan substrat alkohol dan NAD
(nikotinamida adenin dinukleotida), dinamakan alkohol dehidrohenase.
Kelas-kelas reaksi enzimatis yang
lain dan merupakan tata nama IUB dituliskan sebagai berikut:
Kelas Enzim
|
Tipe reaksi
yang dikatalisis
|
Oksidoreduktase
|
Memindahkan H dari suatu substrat ke substrat lain
|
Transferase
|
Memindahkan gugus yang bukan H
|
Kinase
|
Memindahkan gugus fosforil dari senyawa berenergi
tinggi ke senyawa lain.
|
Mutase
|
Memindahkan gugus dari salah satu posisi ke posisi
yang lain dalam molekul yang sama.
|
Fosforilase
|
Memecahkan ikatan dengan menambahkan fosfat
anorganik (Pi) kepadanya.
|
Fosfatase
|
Hidrolisis substrat dengan pelepasan Pi.
|
Liase
|
Pembuangan gugus dengan mekanisme yang bukan
hidrolisis, meninggalkan ikatan rangkap.
|
Aldolase
|
Pembelahan ikatan rangkap untuk membentuk gugus
aldehida.
|
Dekarboksilase
|
Pembelahan gugus karboksil, melepaskan CO2.
|
Hidrolase
|
Penambahan air ke ikatan rangkap atau pembuangan
air membentuk ikatan.
|
Sintase
|
Penggabungan dua molekul tanpa menggunakan energi
dari senyawa fosfat berenergi tinggi.
|
Isomerase
|
Interkonversi isomer optik, geometrik, atau
posisional.
|
Ligase dan Sintase
|
Penggabungan dua senyawa dengan menggunakan energi
yang dilepaskan pada hidrolisis ikatan pirofosfat dari senyawa fosfat
berenergi tinggi.
|
Adapun
menurut Anonymous c (2012) menyatakan bahwa sistem penamaan enzim menurut IUB
berdasarkan 4 kaidah pokok, tata nama enzim sebagai berikut:
1. Enzim
dibagi menjadi enam kelas, berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya,
masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas.
2. Nama
enzim terdiri atas 2 bagian. Bagian pertama menunjukkan substrat, sedangkan
bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya, ditambah akhiran
–ase.
Contoh:
Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol
dehidrogenase yang mengkatalisis di bawah ini:
Alkohol + NAD+ -------+
aldehid atau keton + NADH + H+
Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol, NAD+ bertindak sebagai ko-substrat, sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi.
Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol, NAD+ bertindak sebagai ko-substrat, sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi.
3. Apabila
diperlukan informasi tambahan, untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam
tanda kurung pada bagian akhir.
Contoh:
enzim yang mengatalisis reaksi L-malat +
NAD+ ® piruvat + CO2 + NADH + H+ diberi nama L-malat:
NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi
oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi).
Bandingkanlah dengan enzim L-malat: NAD+ oksidoreduktase yang
mengkatalisis reaksi berikut ini:
L Malat: NAD+ → Oksaloasetat
+ NADH + H+
Reaksinya adalah dehidrogenase, tanpa disertai dekarboksilasi.
Reaksinya adalah dehidrogenase, tanpa disertai dekarboksilasi.
4. Setiap
enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor. Nomor pertama
menunjukkan kelas enzim yang bersangkutan (digit pertama), subklas (digit
kedua), dan subsubklas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim
spesifik.
E. Klasifikasi
Enzim
Fungsi
klasifikasi adalah untuk menekan hubungan dan persamaan dengan cara yang tepat
dan singkat. Usaha semula untuk menciptakan suatu sistem tata nama enzim-enzim
menghasilkan susunan yang membingungkan dari nama-nama yang tidak pasti artinya
dan umumnya tidak mempunyai keterangan apa-apa seperti emulsin, peptin dan
zimase. enzim selanjutnya diberi nama subtratnyan dengan menambah akhiran
“ase”. Jadi enzim-enzim yang memecahkan pati (amilon) disebut amilase; yang
memecahkan lemak (lipos), lipase; dan yang bekerja pada protein, protease.
Golongan enzim-enzim diberi nama oksidase, glikodase, dehidrogenase,
dekarboksilase, dan sebagainya.
Penggolongan
klasifikasi enzim menurut Anonymous d (2012) sebagai berikut:
1. Hidrolase
Hidrolase
merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air.
Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :
a. Karbohidrase,
yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.
Kelompok
ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal :
1) Amilase,
yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9
suatu disakarida).
2) Maltase,
yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa
3) Sukrase,
yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa.
4) Laktase,
yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.
5) Selulase,
emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu
disakarida)
6) Pektinase,
yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.
b. Esterase, yaitu
enzim-enzim yang memecah golongan ester.
Contoh-contohnya
:
1) Lipase,
yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
2) Fosfatase,
yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.
c. Proteinase atau Protease,
yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan protein.
Contoh-contohnya:
1) Peptidase,
yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.
2) Gelatinase,
yaitu enzim yang menguraikan gelatin.
3) Renin,
yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.
2.
Oksidase dan reduktase
Oksidase
dan reduktase merupakan enzim yang menolong dalam proses oksidasi dan reduksi.
Enzim oksidase dibagi lagi menjadi;
a.
Dehidrogenase : enzim
ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil
oksidasi.
b.
Katalase : enzim yang
menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.
3.
Desmolase
Desmolase merupakan enzim-enzim
yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan beberapa ikatan lainnya. Enzim
Desmolase dibagi lagi menjadi :
a.
Karboksilase : yaitu
enzim yang mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida.
b.
Transaminase : yaitu
enzim yang memindahkan gugusan amine dari suatu asam amino ke suatu asam
organik sehingga yang terakhir ini berubah menjadi suatu asam amino.
F. Mekanisme
Kerja Enzim
1. Spesifikasi Model Kunci dan Gembok
Spesifikasi jenis ini
pertama kali dikemukakan oleh Emil Fischer. Fischer mengemukakan bahwa struktur
enzim dan substrat memiliki bentuk dan geometri ruang yang saling cocok atau
memenuhi.
2. Spesifikasi Ketepatan Induksi
Daniel Koshland mengatakan
bahwa enzim memiliki bentuk yang fleksibel sehingga
bentuknya dapat berubah mengikuti nteraksi yang terjadi antara enzim dan
substrat.
G.
Faktor yang Mempengaruhi Enzim
1.
Suhu
Setiap kenaikan 10 derajat Celcius,
kecepatan reaksi enzim meningkkat hingga 2 kali lipat. Hal ini berlaku pada
batas suhu yang wajar. Meningkatnya suhu berkaitan dengan peningkatan energi
kinetik pada enzim dan molekul substrat. Dalam suhu yang lebih tinggi,
kecepatan molekul substrat mengalami peningkatan. Sehingga, ketika bertumbukan
dengan enzim, energi molekul substrat mengalami pengurangan. Hal ini
mempermudah molekul substrat terikat pada sisi enzim yang aktif. Meningkatnya
suhu secara ekstrim dapat menyebabkan bergetarnya atom-atom penyusun enzim
sehingga ikatan hidrogen terputus dan enizm mengalami denaturasi. Denaturasi
merupakan kerusakan bentuk tiga dimensi enzim dan membuat enzim terlepas dari
substratnya. Hal ini membuat aktivitas enzim mengalami penurunan. Denaturasi
bersifat tidak dapat balik (irreversible). Tiap-tiap enzim memiliki suhu
optimum, mayoritas enzim memiliki suhu optimum 37 derajat Celcius. Mayoritas
enzim tumbuhan memiliki suhu optimum 25 derajat Celcius.
2.
pH
Enzim memiliki kepekaan tinggi
terhadap perubahan derajat keasaman dan kebasaan (pH) lingkungan. Enzim bisa
tidak aktif jika berada pada basa kuat atau asam kuat. Enzim intrasel pada
umumnya bekerja secara efektif pada kisaran pH 7,0. Apabila pH ditingkatkan atau
diturunkan di luar pH optimalnya, maka aktivitas enzim akan mengalami penurunan
secara cepat. Namun, terdapat enzim yang mempunyai pH optimal agak basa,
seperti amilase, dan sangat asam, seperti pepsin. Amilase mempunyai pH optimum
sekitar 7,5 (agak basa). Sedangkan, pepsin mempunyai pH optimal sekitar 2
(sangat asam).
3.
Inhibitor Enzim
Kinerja enzim bisa terhambat oleh
adanya zat lain. Zat yang menghalangi kerja enzim dinamakan inhibitor.
Inhibitor dapat menghalangi kerja enzim secara tetap atau hanya untuk
semnetara. Inhibitor enzim dibedakan menjadi 2 jenis, antara lain inhibitor
kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
a.
Inhibitor kompetitif
Inhibitor
kompetitif merupakan molekul penghalang yang bersaing dengan substrat untuk
memperoleh sisi aktif enzim. Misalnya, sianida bersaing dengan oksigen agar
memperoleh hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Penghambatan yang
dilakukan oleh inhibitor kompetitif sifatnya sementara dan bisa diatasi dengan
menambah konsentrasi substrat.
b.
Inhibitor nonkompetitif
Inhibitor
nonkompetitif yaitu molekul penghambat enzim yang cara kerjanya dengan
menempelkan diri pada bagian luar sisi aktif enzim. Sehingga, bentuk enzim
mengalami perubahan dan sisi aktif enzim tidak bisa berfungsi. Hal ini membuat
enzim substrat tidak bisa masuk ke sisi aktif enzim. Inhibitor nonkompetitif
enzim sifatnya tetap dan tidak bisa terpengaruh oleh konsentrasi substrat.
Selain inhibitor, ada juga aktivator
yang berpengaruh terhadap kinerja enzim. Aktivator adalah molekul yang
mempermudah enzim berikatan dengan substratnya. Misalnya, ion klorida yang
memiliki peran aktif dalam aktivitas amilase di dalam ludah.
H.
Regulasi Alosterik pada Enzim
Pada banyak kasus, molekul-molekul
yang secara alami meregulasi aktivitas enzim dalam sel berperilaku mirip inihibitor
non kompetitif dapat-balik. Molekul-molekul ini mengubah bentuk enzim dan
fungsi situs aktifnya dengan cara berikatan dengan suatu situs di bagian lain
molekul melalui interaksi non kovalen. Regulasi alosterik (allosteric regulation) adalah istilah yang digunakan untuk
mendeskripsikan terpengaruhnys fungsi protein pada salah satu situs oleh
pengikatan molekul regulator ke suatu situs lain. Regulasi terebut dapat
menghasilkan inhibisi (penghambatan) atau stimulasi (perangsangan) aktivitas
enzim.
1)
Aktivasi dan Inhibisi Alosterik
Sebagian besar enzim yang
diregulasi secara alosterik terdiri dari dua atau lebih sub unit yang masing
masing terdiri dari suatu rantai polipeptida dan memiliki situs aktifnya
sendiri. Keseluruhan kompleks berosilasi di antara dua bentuk yang berbeda yang
satu aktif untuk katalisasi sementara yang satu lagi tidak.
Dalam jenis aktivasi alosterik
yang lain, molekul substrat yang berikatan dengan satu situs aktif dapat
merangsang daya katalitik suatu enzim multisubunit dengan cara memengaruhi
situs aktif lainnya. Jika enzim memiliki dua atau lebih subunit, molekul
substrat yang menyebabkan kecocokan-terinduksi pada salah satu subunit dapat
memicu perubahan bentuk serupa pada semua subunit lain dari enzim tersebut.
Mekanisme seperti ini disebut kooperativitas (cooperativity), memperbesar respon enzim terhadap substrat. Satu
molekul substrat mempersiapkan enzim untuk menerima molekul-molekul substrat
tambahan dnegan lebih mudah.
2)
Identifikasi Regulator Alosterik
Walaupun regulasi alosterik
mungkin cukup banyak dijumpai, hanya sedikit dari banyak enzim metabolik yang
telah dikenal yang telah terbukti diregulasi dengan cara ini. Molekul regulator
alosterik sulit ditemukan, sebagian karena molekul macam ini cenderung
berikatan dengan enzim pada afinitas rendah sehingga sulit diisolasi. Akan
tetapi baru baru ini perusahaan farmasi mengalihkan perhatian mereka pada
regulator alosterik. Molekul ini merupakan calon obat menarik untuk regulasi
enzim karena menunjukkan kespesifikan yang lebih tinggi terhadap enzim tertentu
daripada inhibitor yang berikatan dengan situs aktif.
3)
Inhibisi Umpan Balik
Ketika ATP secara alosterik
menghambat suatu enzim dalam jalur pembuatan ATP, maka akan terjadi inhibisi
umpan balik yang merupakan suatu metode umum dalam kontrol metabolik. Dalam
inhibisi umpan balik jalur metabolik menjadi inaktif akibat pengikatan produk
akhir ke enzim yang bekerja di awal jalur sehingga jalur tersebut terhambat. Beberapa
sel menggunakan jalur ini untuk mensintesis asam amino isoleusin dari treonin
sejenis asam amino lain.Isoleusin yang menumpuk akan memperlambat proses
sintesisnya sendiri dengan cara menghambat enzim secara alosterik.
I.
Peran Enzim di daam Tubuh Makhluk Hidup
1.
Fungsi biologis
Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup.
Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel,
seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. Enzim juga berperan dalam
menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk
menghasilkan kontraksi otot. ATPase lainnya dalam
membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang
khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya
pada kunang-kunang. Virus juga mengandung enzim yang
dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.
Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar
(seperti pati dan protein) menjadi molekul yang
kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya,
terlalu besar untuk diserap oleh usus, namun enzim akan menghidrolisis rantai
pati menjadi molekul kecil seperti maltosa, yang akan dihidrolisis
lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap.
Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan pemamah biak, mikroorganisme dalam perut hewan tersebut
menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel
dinding selulosa tanaman.
Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan
menghasilan lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan
membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik
terjadi, produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari
satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan.
Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan
metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah
yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi
kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi
tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan
menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya
secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat.
Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini
tetap berjalan, namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat
cepat, sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk
utama. Oleh karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel
bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.
2.
Kontrol aktivitas
Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.
a.
Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan
bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulase gen
ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri
dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis
cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Induksi atau inhibisi
enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.
b.
Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan
metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai
contoh, asam
lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan oleh
sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi.
c.
Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya,
produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama
yang terlibat dalam lintasan metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah
produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini
disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi
produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur
laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini
membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan
produk akhir yang berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup.
d.
Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi
pasca-translasional. Ia dapat meliputi fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon
terhadap insulin, fosforilasi banyak enzim
termasuk glikogen sintase membantu mengontrol
sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel
merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah. Contoh lain
modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam
keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian ditranspor ke
dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas
dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif ini
dikenal sebagai zimogen.
e.
Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada
pada lingkungan yang berbeda. Contohnya, hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan
kondisi asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel
inang dan memasuki lisosom.
3.
Keterlibatan dalam penyakit
Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis, malafungsi (mutasi,
kelebihan produksi, kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang
penting dapat menyebabkan penyakit genetik. Pentingnya enzim ditunjukkan
oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala
fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita.
Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Mutasi asam amino tunggal
pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah
pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan
fenilalanina dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati.
Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation)
pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. Ia dapat menyebakan
sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan
kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang.
Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai
jenis kanker pada penderita.
DAFTAR PUSTAKA
Amin,
Mohammad, Balqis, Betty Lukitasari. 2006. Biokimia.
Malang: Jurusan Biologi Universitas Negeri Malang.
Anonim
a. 2013. Enzim. (Online). (http://blog.ub.ac.id/mustikarahsajatip/files/2013/09,
diakses tanggal 28 September 2013).
Campbell, Neil A., Jane B. Reece,
Lisa A. Urry, Michael L. Cain, Steven A. Wasserman, Peter V. Minorsky, dan
Robert B. Jackson. 2008. Biologi Edisi
Kedelapan Jilid 1. Jakarta: Erlangga.
Juniarso, Riman.
2008. Enzim: Sifat dan Cara Kerja. (Online).
(http://rimanjuniarso.files.wordpress.com/2008/.../enzim-sifat-dan-cara-kerja,
diakses tanggal 28 September 2013).
POWERPOINT ENZIM download disini
0 Komentar